=for timestamp Do Jun 22 16:40:11 CEST 2006 =head2 Eiweißstoffe (Proteine) =head3 Die Aminosäuren -- Bausteine der Proteine Proteine sind aus einer Vielzahl (bis Tausende) von Baueinheiten zusammengesetzte Makromoleküle. Die einzelnen Bausteine, aus denen ein Eiweißmolekül aufgebaut ist, sind die Aminocarbonsäuren. =head4 Einteilung der Aminosäuren I: =for strukturformel COOH | hN-c-H | R [h] \text{H}_2 [c] \text{C}^\alpha M<<< \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C}^\alpha & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{R} & & & \end{array} >>> [H₂N ← Aminogruppe, COOH ← Säuregruppe] =over =item * Aminogruppe am C₂-Atom → M<\alpha>-Aminocarbonsäure =item * Die Position der Aminogruppe gibt die D/L-Konfiguration an. In der Natur kommt nur die L-Konfiguration vor. =item * Glycin ist die einzige Aminosäure ohne Chiralitätszentrum. =for strukturformel COOH | hN-C-H | H [h] \text{H}_2 M<<< \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{H} & & & \end{array} >>> =back =head4 Beispiele =over =item * I (aliphatisch, unpolar, essentiell) =for strukturformel COOH | hN-C-H | CH / \ _C C_ [h] \text{H}_2 [_] \text{H}_3 M<<< \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{C} & \text{H} & & \\ {} & & / & & \backslash{} & & \\ {} \text{H}_3 & \text{C} & & & & \text{C} & \text{H}_3 \end{array} >>> =item * I (polar) =for strukturformel COOH | hN-C-H | H-C-OH | H [h] \text{H}_2 M<<< \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & \text{H} & - & \text{C} & - & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{H} & & & \end{array} >>> =item * I (polar, sauer) =for strukturformel COOH | hN-C-H | Ch | COOH [h] \text{H}_2 M<<< \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{C} & \text{H}_2 & & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \end{array} >>> =item * I (polar, basisch, essentiell) =for strukturformel COOH | hN-C-H | (Ch) | Nh [h] \text{H}_2 [(] ( [)] )_4 M<<< \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & ( & \text{C} & \text{H}_2 & )_4 & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{N} & \text{H}_2 & & \end{array} >>> =item * I (aromatisch, unpolar, essentiell) =for strukturformel COOH | hN-C-H | Ch | o [o] ^/_\backslash\overline{\underline{\bigcirc}}^\backslash_/ [h] \text{H}_2 M<<< \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{C} & \text{H}_2 & & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & ^/_\backslash\overline{\underline{\bigcirc}}^\backslash_/ & & & \end{array} >>> =back Es gibt [in der Natur] 20 verschiedene Aminosäuren, die durch unterschiedliche Kombination alle vorkommende Proteine bilden. =head4 Chemische Eigenschaften =over =item * Farblose, kristalline Feststoffe =item * Hohe Schmelzpunkte (E 200 °C) =item * Löslichkeit in H₂O gut =back → Aminosäuren liegen als Feststoff und in Lösung als Zwitterionen vor. =for extstrukturformel [[1]] COOH | hN-C-H | H [h] \text{H}_2 [[2]] COo | hN-C-H | H [h] \text{H}_2 [o] \text{O}^- [[3]] COo | hN-C-H | H [h] \text{H}_3^+ [o] \text{O}^- [[.]] <<1>> \rightleftharpoons <<2>> + \text{H}^+ \rightleftharpoons \underbrace{<<3>>}_{\text{Zwitterion}} M<<< { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{H} & & & \end{array} } \rightleftharpoons { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{cccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O}^- \\ {} & & & | & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} \\ {} & & & | & & \\ {} & & & \text{H} & & \end{array} } + \text{H}^+ \rightleftharpoons \underbrace{{ \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{cccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O}^- \\ {} & & & | & & \\ {} \text{H}_3^+ & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} \\ {} & & & | & & \\ {} & & & \text{H} & & \end{array} }}_{\text{Zwitterion}} >>> =for timestamp Mo Jul 3 18:51:22 CEST 2006 =for extstrukturformel [[1]] COo | hN-C-H | R [h] \text{H}_3^+ [o] \text{O}^- [[2]] COo | hN-C-H | R [h] \text{H}_2 [o] \text{O}^- [[3]] COOH | hN-C-H | R [h] \text{H}_3^+ [[.]] <<1>> + \text{H}_2\text{O} \longrightarrow <<2>> + \text{H}_3\text{O}^+ \text{ oder } <<3>> + \text{OH}^- M<<< { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{cccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O}^- \\ {} & & & | & & \\ {} \text{H}_3^+ & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} \\ {} & & & | & & \\ {} & & & \text{R} & & \end{array} } + \text{H}_2\text{O} \longrightarrow { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{cccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O}^- \\ {} & & & | & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} \\ {} & & & | & & \\ {} & & & \text{R} & & \end{array} } + \text{H}_3\text{O}^+ \text{ oder } { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_3^+ & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{R} & & & \end{array} } + \text{OH}^- >>> Die Bildung von Oxoniumionen ist begünstigt [ca. dreimal häufiger als die Reaktion zu Hydroxidionen]. → Säurefunktion Versuch: Wässrige Universalindikatorlösung + 1. NaOH, 2. Aminosäure + NaOH, 3. HCl, 4. Aminosäure + HCl Aminosäuren haben eine Pufferfunktion und sind Ampholyte. =for extstrukturformel [[1]] COo | hN-C-H | R [h] \text{H}_3^+ [o] \text{O}^- [[2]] COo | hN-C-H | R [h] \text{H}_2 [o] \text{O}^- [[3]] COOH | hN-C-H | R [h] \text{H}_3^+ [o] \text{O}^- [[.]] <<3>> \stackrel{+\text{H}_3\text{O}^+, -\text{H}_2\text{O}}{\longrightarrow} <<1>> \stackrel{+\text{OH}^-, -\text{H}_2\text{O}}{\longrightarrow} <<2>> M<<< { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & | & & & \\ {} \text{H}_3^+ & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & & | & & & \\ {} & & & \text{R} & & & \end{array} } \stackrel{+\text{H}_3\text{O}^+, -\text{H}_2\text{O}}{\longrightarrow} { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{cccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O}^- \\ {} & & & | & & \\ {} \text{H}_3^+ & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} \\ {} & & & | & & \\ {} & & & \text{R} & & \end{array} } \stackrel{+\text{OH}^-, -\text{H}_2\text{O}}{\longrightarrow} { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{cccccc} {} & & & \text{C} & \text{O} & \text{O}^- \\ {} & & & | & & \\ {} \text{H}_2 & \text{N} & - & \text{C} & - & \text{H} \\ {} & & & | & & \\ {} & & & \text{R} & & \end{array} } >>> [Reaktionen sind beide reversibel.] =head4 Isoelelektrischer Punkt (IEP) [Der isoelektrische Punkt einer Aminosäure ist der] Charakteristischer pH-Wert einer Aminosäure, an dem die Aminosäuremoleküle fast vollständig als Zwitterion vorliegen. Die Unterschiede lassen sich auf die verschiedenen Reste zurückführen. =head3 Peptide und Proteine =head4 Peptidbindung =for extstrukturformel [[1]] hN o | ∥ 1-C-C-! | H [1] \text{R}_1 [h] \text{H}_2 [o] ^/\text{O}^\backslash [!] \text{\textbf{OH}} [[2]] COOH | !-n-C-H | | H 2 [n] \overline{\text{N}} [2] \text{R}_2 [!] \text{\textbf{H}} [[3]] hN o COOH | ∥ | 1-C-c-n-C-H | | | H ! 2 [h] \text{H}_2 [o] ^/\text{\textbf{O}}^\backslash [n] \overline{\text{\textbf{N}}} [c] \text{\textbf{C}} [!] \text{\textbf{H}} [1] \text{R}_1 [2] \text{R}_2 [[.]] <<1>> + <<2>> \rightleftharpoons \underbrace{<<3>>}_{\text{Dipeptid}} + \text{H}_2\text{O} M<<< { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & \text{H}_2 & \text{N} & & ^/\text{O}^\backslash & & \\ {} & & | & & \vert\vert{} & & \\ {} \text{R}_1 & - & \text{C} & - & \text{C} & - & \text{\textbf{OH}} \\ {} & & | & & & & \\ {} & & \text{H} & & & & \end{array} } + { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{cccccccc} {} & & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & & & | & & & \\ {} \text{\textbf{H}} & - & \overline{\text{N}} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & | & & | & & & \\ {} & & \text{H} & & \text{R}_2 & & & \end{array} } \rightleftharpoons \underbrace{{ \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{cccccccccccc} {} & \text{H}_2 & \text{N} & & ^/\text{\textbf{O}}^\backslash & & & & \text{C} & \text{O} & \text{O} & \text{H} \\ {} & & | & & \vert\vert{} & & & & | & & & \\ {} \text{R}_1 & - & \text{C} & - & \text{\textbf{C}} & - & \overline{\text{\textbf{N}}} & - & \text{C} & - & \text{H} & \\ {} & & | & & & & | & & | & & & \\ {} & & \text{H} & & & & \text{\textbf{H}} & & \text{R}_2 & & & \end{array} }}_{\text{Dipeptid}} + \text{H}_2\text{O} >>> [Das OCNH ist die Peptidgruppe.] Peptidgruppe: =for extstrukturformel [[1]] H | 1 n \ / \ C 2 ∥ o [1] \text{R}_1 [2] \text{R}_2 [o] _\backslash\text{O}_/ [n] \underline{\text{N}} [[2]] H | 1 n \ ´ \ C 2 | o [1] \text{R}_1 [2] \text{R}_2 [o] |\underline{\text{O}}|_\ominus [´] /\!/ [n] \text{N}^\oplus [[.]] <<1>> \longleftrightarrow <<2>> M<<< { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & & \text{H} & & \\ {} & & & & | & & \\ {} \text{R}_1 & & & & \underline{\text{N}} & & \\ {} & \backslash{} & & / & & \backslash{} & \\ {} & & \text{C} & & & & \text{R}_2 \\ {} & & \vert\vert{} & & & & \\ {} & & _\backslash\text{O}_/ & & & & \end{array} } \longleftrightarrow { \setlength{\arraycolsep}{0pt} \begin{array}{ccccccc} {} & & & & \text{H} & & \\ {} & & & & | & & \\ {} \text{R}_1 & & & & \text{N}^\oplus & & \\ {} & \backslash{} & & /\!/ & & \backslash{} & \\ {} & & \text{C} & & & & \text{R}_2 \\ {} & & | & & & & \\ {} & & |\underline{\text{O}}|_\ominus & & & & \end{array} } >>> Durch die partielle Doppelbindung sind die beteiligten Atome nicht frei drehbar. =for timestamp Mi Jul 12 17:10:59 CEST 2006 Die vier Atome der Peptidbindung liegen in einer Ebene. =for timestamp Do Jul 6 17:51:31 CEST 2006 Aminosäuren → Oligopeptide (2--10 Aminosäuren) → Polypeptide (11--100 Aminosäuren) → Proteine (bis 1000 Aminosäuren) → Proteide (Fremdmoleküle/-ionen eingelagert; [Beispiel: Hämoglobin mit eingelagertem Fe-II]) =for timestamp Mo Jul 10 15:44:36 CEST 2006 =head4 Elektrophorese [Elektrophorese ist ein] Trennverfahren, z.B. [in der] Lebensmittelchemie. Aminosäuregemische werden im elektrischen Gleichspannungsfeld aufgetrennt. Die Spaltung der Proteine in die einzelnen Aminosäuren erfolgt durch hydrolytische Spaltung mit Säuren oder Enzymen. Aufbau: =for latex \vbox{ +---+ +---+ (+) Pufferlösung | - | | + | (*) Papierstreifen +---+ +---+ | | |- -|- - - - - -|- -| | | | | | --|----(*)----|-- | | (+) | +-------------------+ +---------------+ +---------------+ | | | | | | | | | | | | + | | | - --> + | | | | | - | | | | | | | | | pH = 6 | | | +---------------+ +---------------+ Start- A B C punkt =for latex } =table Aminosäure | IEP | Bande | Ionenform | Pol =row Alanin | 6,0 | B | Zwitterion | =row Glutamin | 5,6 | A | Anion | M<+> =row Lysin | 10,0 | C | Kathon | M<-> Die Aminosäuren wandern je nach Ladung (abhängig vom pH-Wert) und der Molekülgroße. [Große Moleküle wandern langsamer. Das hängt mit dem verwendeten Filterpapier zusammen.] =head4 Aufbau der Proteine =head5 Primärstruktur (= Aminosäuresequenz) Aus 20 verschiedenen Aminosäuren kombiniert man alle Proteine. [Einfach über Peptidbindung verknüpft.] M<\text{H}_2\text{N}{-}\cdots{-}\text{COOH}> =head5 Sekundärstruktur (= Konformation) Durch Wasserstoffbrückenbindungen =over =item a) M<\beta>-Faltblatt (antiparallele Stränge) =item b) M<\alpha>-Helix =back =for timestamp Mi Jul 12 17:10:59 CEST 2006 =head5 Tertiärstruktur (= räumliche Faltung der Sekundärstruktur) Durch Bindung zwischen den Resten der Aminosäuren Beispiele: =over =item * V.d.W.-Kräfte =item * Ionenbindungen =item * Wasserstoffbrückenbindungen =item * Disulfidbrücken: M<\text{R}{-}\text{S}{-}\text{S}{-}\text{R}> [nur bei Cystein] =back Faserproteine (M<\alpha>-Keratin) und globuläre [kugelförmige] Proteine (Myoglobin; [mehr Bindungen → Knäuel]) werden unterschieden. =head5 Quartärstruktur Bei großen Proteinmolekülen, die aus zwei oder mehr Untereinheiten zusammengesetzt sind. [Nicht alle gehen bis zur Quartärstruktur.] Beispiel: Hämoglobin (vier Globin-Proteinmoleküle + vier Häm-Gruppen [→ damit können vier O gleichzeitig gebunden werden]) [Im Blut dürfne keine Oxidationsmittel enthalten sein, weil sonst Fe-II zu Fe-III oxidiert wird; Fe-III hat aber keine freien Bindungsstellen → O kann sich nicht anlagern] =for timestamp So Jul 23 18:29:10 CEST 2006 =for comment Stunde vom Do, den 20.7.2006, von Fernando mitgeschrieben. =head3 Fette und Öle Aus den Eigenschaften der Fette und Öle lassen sich einige Rückschlüsse über den Aufbau ziehen. =over =item * Nicht in Wasser löslich =item * Bei Raumtemperatur fest (oder zumindest flüssig) =back → Unpolares, relativ kleines Molekül Untersuchungen ergeben: Fette sind DreifachXXX von Glycerin mit XXX XXX